A descoberta das enzimas se iniciou no final do século XVIII, quando Spallanzani observou que os falcões apresentavam alguma substância capaz de liquefazer a carne da qual eles se alimentavam, já que estes regurgitavam um material liquefeito após se alimentarem. No mesmo século, Fabroni observou a fermentação do amido obtido dos cereais. Payen e Persoz, em 1830, obtiveram um precipitado alcoólico do extrato de malte que hidrolisava o amido e foi denominado diástase. Leuchs, em 1831, descreveu a ação da ptialina, hoje alfa-amilase salivar, presente na saliva. Em 1836m Eberle e Schwann descobriram a pepsina no suco gástrico e Corvisart descobriu a tripsina no suco pancreático.
ALGUMAS PROPRIEDADES DAS ENZIMAS:
As enzimas funcionam como catalisadores biológicos, ou seja, aumentam a velocidade das reações químicas sem serem consumidas na reação. Uma série de propriedades são apresentadas pelas enzimas, cujas mais importantes são descritas abaixo:
As moléculas das enzimas possuem um bolso ou uma fenda que é denominada de sítio ativo ou centro ativo. As cadeias laterais dos aminoácidos que formam o centro ativo, normalmente, formam uma estrutura tridimensional complementar à estrutura do substrato. Ao se combinarem enzima e substrato, tem-se a formação do complexo enzima-substrato (ES) onde o substrato (S) sofre transformações gerando um produto (P) que se dissocia deixando a enzima livre novamente.
A eficiência das enzimas como catalisadores é muito grande. Na maioria dos casos, as reações ocorrem em uma velocidade cerca de 100 vezes maior que aquela na ausência das mesmas. Normalmente, nas reações catalisadas por enzimas, até 1000 moléculas de substrato podem ser transformadas em produtos por segundo, o que se traduz em ciclo de renovação (turnover) muito grande da enzima por unidade de tempo.
As enzimas, geralmente, apresentam grande especificidade em termos de interação com o substrato e do tipo de reação que elas catalisam.
Muitas enzimas se associam a um cofator não protéico que é necessário para a atividade enzimática. Os cofatores incluem íons metálicos (por exemplo, Zn+2 e Fe+2) ou moléculas orgânicas que são conhecidas como coenzimas, as quais se derivam de vitaminas (por exemplo, NAD, FAD e Coenzima A). Holoenzima é um termo que se refere à enzima associada ao seu cofator e apoenzima refere-se somente à porção protéica e, ainda, o termo grupo protético a uma coenzima fortemente ligada a qual não se dissocia da enzima.
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
As enzimas podem ter a atividade regulada, ou seja, podem ser ativadas ou inibidas de acordo com a necessidade de formação dos produtos. Paralelamente aos processos de regulação, pode haver a compartimentalização, ou seja, as enzimas podem estar localizadas em organelas específicas dentro da célula de forma que a reação ocorra onde haja disponibilidade de substrato, necessidade do produto e ocorra em um ambiente favorável para tal.
A velocidade de ação da enzima pode ser determinada pela quantidade de substrato consumido em uma determinada unidade de tempo e o produto formado na unidade de tempo.
V=Δs/Δt ou V= Δp/Δt
Fatores que influenciam a velocidade enzimática (atividade da enzima):
temperatura,
pH,
variação da [E],
variação da [S]
e ação de ativadores e inibidores (hormônios).
As enzimas sendo proteínas apresentam estruturas ou níveis de organização, assim sendo toda enzima tem uma temperatura e um pH ideal de ação.
Quanto maior [E] no meio, maior velocidade de ação.
Quanto menor [E] no meio, menor velocidade de ação.
Quanto maior o ângulo maior atividade enzimática.
A variação da [S] influencia na atividade enzimática, quanto maior for a [S] de no meio maior será a atividade enzimática, que ira aumentar ate atingir uma velocidade máxima que é dada pela saturação de enzima no meio.
Ativadores: favorecem a atividade enzimática, aumentando a velocidade de ação de uma determinada enzima. Ex: NaCl, hormônios, tiroxina.
Inibidores: são substancias que vão inibir ou bloquear, diminuindo a atividade enzimática podendo ser reversível, irreversível e alostérico.
o Irreversíveis: inibidores que se combinam com a enzima permanentemente destruindo-a ou desnaturando-a, bloqueando totalmente sua atividade. Ex: ac.Forte, iodo, lugol, etc...
o Reversíveis: são aquelas que se combinam com a enzima temporariamente, diminuindo sua velocidade de ação, podem ser competitivos e não competitivos.
- Competitivos: apresenta estrutura molecular semelhante ao substrato, indo competir com o mesmo pelo centro ativo da enzima.
- Não competitivos: combinam-se com enzima na região alostérica não alterando o centro ativo de enzima.
o Alostericos: vão se combinar com a enzima no centro alostérico, alterando a sua estrutura de organização (desnaturação) alterando seu centro ativo, com isso a enzima não mais reagira com o substrato.
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